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As enzimas são essenciais para o bom funcionamento de todos os organismos vivos na Terra. Eles participam da maioria, se não de todas as mudanças químicas na natureza, isto é, em milhões de reações tanto no mundo vegetal quanto no mundo animal. Vale a pena descobrir o que são enzimas, como funcionam e qual a sua importância para a medicina moderna.

Enzimassão moléculas de proteínas que aceleram ou mesmo permitem que diversas reações químicas ocorram em organismos vivos, incluindo o corpo humano.

Do ponto de vista químico, são catalisadores, ou seja, partículas que intensificam a reação, mas não se desgastam durante a reação. Esse aumento na eficiência das transformações químicas costuma ser enorme, catalisadores naturais podem encurtar o tempo de reação de vários anos para vários segundos.

As enzimas encontram-se em todas as áreas do corpo: nas células, no espaço extracelular, nos tecidos, nos órgãos e na sua luz, os catalisadores que um determinado tecido produz determinam as suas propriedades específicas e o papel que desempenha na corpo.

A maioria das enzimas são muito específicas, o que significa que cada uma delas é responsável por apenas um tipo de reação química em que partículas específicas - substratos estão envolvidas, e somente elas podem interagir com uma determinada enzima.

A atividade dos catalisadores naturais depende de muitos fatores: o ambiente da reação, por exemplo, temperatura, pH, a presença de certos íons, ativadores - eles potencializam a ação de enzimas e inibidores que neutralizam essa atividade.

Enzimas: estrutura

Como mencionado, a maioria das enzimas são proteínas, elas têm uma estrutura muito diversificada: de várias dezenas de aminoácidos a vários milhares dispostos em uma estrutura espacial diversa.

É a forma de sua formação (a chamada estrutura quaternária) e o fato de a maioria das enzimas serem muito maiores que os reagentes de suas reações é o grande responsável por sua atividade.

Isso se deve ao fato de que apenas uma determinada região da estrutura das enzimas é o chamado sítio ativo, ou seja, um fragmento responsável por realizar a reação.

A tarefa dos fragmentos restantes da molécula é fixar um substrato específico, menos frequentemente outros compostos que influenciam a atividade da enzima.

É bom saber que a construçãodo catalisador é projetado de modo que o substrato de união seja idealmente combinado geometricamente, como uma "chave para uma fechadura".

Como todas as proteínas, as enzimas são produzidas nos ribossomos a partir do material genético que está firmemente empacotado no núcleo - DNA, criando assim a chamada estrutura primária.

Depois sofre várias dobras - mudando de forma, às vezes adicionando açúcares, íons metálicos ou resíduos de gordura.

O resultado de todos esses processos é a formação de uma estrutura quaternária ativa, ou seja, uma forma totalmente biologicamente ativa.

Em muitos casos, várias partículas de enzimas se combinam para realizar uma série de reações químicas e, assim, acelerar o processo.

Às vezes existem enzimas em vários tecidos que catalisam a mesma reação, mas não são estruturalmente semelhantes entre si, nós as chamamos de isoenzimas.

Os nomes das isoenzimas são os mesmos, apesar da diferença de localização e estrutura, porém, essas diferenças têm aplicação prática. Graças a isso, é possível determinar em testes de laboratório apenas as frações da enzima que vêm de um órgão específico.

Os mecanismos de ação das enzimas são diversos, mas do ponto de vista químico, sua tarefa é sempre diminuir a energia de ativação da reação. Essa é a quantidade de energia que os substratos devem ter para que o processo ocorra.

Este efeito pode ser alcançado criando um ambiente apropriado para a reação, usando uma rota química diferente para obter os mesmos produtos, ou o arranjo espacial apropriado dos substratos.

Cada um desses mecanismos pode ser usado por enzimas.

Regulação da atividade enzimática

A ação das enzimas depende de parâmetros ambientais: temperatura, pH e outros. Cada um dos catalisadores naturais tem seu desempenho ótimo sob certas condições, que podem ser diferentes dependendo de sua tolerância às condições ambientais.

No caso da temperatura, a maioria das reações enzimáticas são mais rápidas em temperaturas mais altas, mas em uma determinada temperatura a eficiência da reação cai drasticamente, o que é causado pelo dano térmico à enzima (desnaturação).

Quanto à sua estrutura, os hormônios podem ser divididos em dois grupos:

  • simples - apenas partículas de proteína
  • complexo - que requer a adição de um grupo não proteico - um cofator

Estas últimas desempenham um papel fundamental na atividade e regulação adequada das enzimas.

Os cofatores, por sua vez, podem ser divididos em dois grupos: os necessários paraatividades da enzima, fortemente associadas a ela - são os chamados grupos prostéticos, podem ser metais, moléculas orgânicas, como, por exemplo, heme.

O segundo grupo são as coenzimas, geralmente são responsáveis ​​pela transferência de substratos ou elétrons, e sua ligação à enzima é fraca, esse grupo inclui, por exemplo, ácido fólico, coenzima A. Vale saber que muitas vitaminas desempenham o papel de cofatores.

Os inibidores realizam uma tarefa completamente diferente, são partículas que inibem a atividade enzimática ligando-se à enzima.

Existem vários tipos de inibidores:

  • irreversíveis - causam inativação permanente da molécula e a reação só pode ocorrer após a produção de uma nova enzima
  • competitivo - neste caso, o inibidor possui uma estrutura semelhante à do substrato, portanto competem pelo sítio ativo. Se um inibidor estiver ligado, a reação não ocorre, se o substrato - prosseguir normalmente
  • não competitivo - tais inibidores ligam a enzima em um local diferente do substrato, então ela pode se ligar à enzima, mas a reação não ocorre

Em uma concentração muito maior do substrato que o inibidor, o efeito do inibidor competitivo é superado, pois supera a "competição" pelo sítio ativo, no caso de não competitivo, seu efeito não pode ser superado aumentando a concentração do substrato.

Além da regulação dos sistemas ativador e inibidor, existem muitos outros métodos de controle da atividade das enzimas.

Dizem respeito ao controle da produção da célula ao nível da formação de proteínas, bem como à regulação do chamado processamento pós-traducional, ou seja, alterações na estrutura de uma molécula de proteína que ocorrem imediatamente após sua síntese no ribossomo. Essas modificações consistem, por exemplo, em encurtar a cadeia polipeptídica.

Os próximos métodos de regulação dizem respeito à segregação e colocação de enzimas em áreas apropriadas: celular e em organelas específicas, ou no compartimento extracelular.

Existe mais um mecanismo regulador importante - feedback negativo - é o sistema de controle primário no sistema endócrino. Funciona com base no princípio da inibição.

Isso significa que se uma enzima produz muito de um determinado hormônio, ela se liga a ele, inibindo sua atividade e reduzindo a síntese, então o próprio produto da reação inibe sua produção.

Enzimas: papel

Cada tecido do corpo humano produz um conjunto específico de enzimas, que define o papel dessas células no funcionamento do organismo. O que são essas enzimas é definido pelo código genético e quais regiões estão ativas em uma determinada célula.

Milhares de reações químicas ocorrem no corpo humano a qualquer momento, cada uma das quais requer uma enzima específica, então seria difícil listar todas essas partículas presentes em nosso corpo.

Vale a pena conhecer algumas das mais características:

  • Enzimas digestivas- produzidas pelos tecidos do sistema digestivo, decompõem os alimentos em compostos simples, pois somente estes podem ser absorvidos pelo sangue. São enzimas extracelulares, portanto cumprem sua principal tarefa fora das células em que são produzidas. Algumas dessas enzimas são formadas de forma inativa, as chamadas pró-enzimas ou zimogênios, e são ativadas no trato gastrointestinal. As enzimas digestivas incluem, por exemplo: amilase, lipase, tripsina.
  • Miosinaé uma enzima encontrada nos músculos, ela quebra as moléculas de ATP que são transportadoras de energia, fazendo com que as fibras musculares se contraiam.
  • Peroxidasessão enzimas oxidantes e catalases, ou seja, enzimas redutoras
  • Acetilcolinesteraseé uma enzima que degrada a acetilcolina, um dos transmissores do sistema nervoso
  • Monoamina oxidaseé a enzima mais abundante no fígado, responsável pela quebra da adrenalina, noradrenalina e alguns medicamentos
  • Oxidase citocômica , enzima intracelular muito importante responsável pelas transformações de energia
  • Lisozima , uma substância presente, por exemplo, em lágrimas ou saliva que cumpre funções protetoras, destrói patógenos
  • Álcool desidrogenase , enzima do fígado responsável pela quebra do etanol
  • Fosfatase alcalina , participa da construção óssea pelos osteoblastos

Enzimas: nomeação

Os nomes das enzimas são muitas vezes bastante complicados, pois são derivados do nome da reação que realizam e do substrato envolvido nessa reação, por exemplo, 5-hidroxitriptofano descarboxilase.

Normalmente, o sufixo "-aza" é adicionado ao nome geral da reação, e a segunda parte do nome da enzima forma o nome do composto submetido a essa reação.

Às vezes o nome é simples, vem de um substrato, por exemplo, lactase (uma enzima que quebra a lactose).

Mais raramente, os nomes das enzimas derivam de um processo geral que ocorre com sua participação, por exemplo, DNA girase, a enzima responsável por girar as fitas de DNA.

Algumas enzimas finalmente têm nomes comuns ou nomes dados por seus descobridores, como pepsina (que quebra proteínas no trato digestivo) ou lisozima (uma enzima bactericida contida emlágrimas).

Existe também um pequeno grupo de enzimas de restrição que são responsáveis ​​pelo corte das fitas de DNA, neste caso o nome vem do microrganismo do qual a enzima foi isolada.

A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular introduziu as regras para nomenclatura de enzimas e as dividiu em várias classes para padronizar a nomenclatura.

Não substitui os nomes descritos anteriormente, é sim um suplemento usado principalmente por cientistas.

De acordo com as regras da União Europeia, cada enzima é descrita por uma sequência de caracteres: EC x.xx.xx.xx - onde o primeiro dígito representa a classe, subclasses e subclasses subsequentes e, finalmente, o número de enzimas. Essas classes de enzimas são:

• 1 - oxidorredutases: catalisam reações de oxidação e redução
• 2 - transferases: transferem grupos funcionais (por exemplo, fosfato)
• 3 - hidrolases: correspondem à hidrólise (decomposição) de ligações
• 4 - liases: cortam ligações em um mecanismo diferente da hidrólise
• 5 - isomerases: são responsáveis ​​pelas mudanças espaciais das moléculas
• 6 - ligases: conectam moléculas com ligações covalentes

Enzimas e medicamentos

A importância das enzimas para a saúde humana é enorme. Seu funcionamento adequado permite uma vida saudável e, graças ao desenvolvimento de dispositivos analíticos, aprendemos a diagnosticar diversas doenças por meio da determinação enzimática. Além disso, somos capazes de tratar com sucesso as deficiências de algumas enzimas e as doenças resultantes, infelizmente, ainda há muito o que fazer nessa questão.

O tratamento das causas das doenças metabólicas ainda não é possível, porque não podemos modificar com segurança e eficácia o material genético para reparar genes danificados e, portanto, enzimas produzidas de forma inadequada.

Doenças resultantes de enzimas disfuncionais

O bom funcionamento do nosso organismo depende muito do bom funcionamento das enzimas. Em muitos casos, os estados de doença afetam a quantidade de enzimas, fazendo com que sejam excessivamente liberadas das células ou, ao contrário, deficientes. Abaixo estão apenas exemplos de doenças causadas por funções enzimáticas anormais, existem muitas outras dessas doenças.

  • Bloqueios metabólicos ou doenças metabólicas

Bloqueios metabólicos ou doenças metabólicas são um grupo de doenças hereditárias causadas pelo acúmulo de substâncias na célula devido à f alta de uma enzima responsável pelo seu metabolismo. Os substratos acumulados ao longo do tempo são tantos que se tornam tóxicos para as células e para todo o organismo.

Existem vários milhares de doenças, seu número reflete a multiplicidadeenzimas encontradas no corpo humano, pois a maioria dos genes codificadores de enzimas pode ser afetada por doenças metabólicas.

Exemplos são galactosemia ou homocistinúria, que são doenças raras, na maioria das vezes manifestadas imediatamente após o nascimento ou nos primeiros anos de vida.

  • Nowotwory

Outro grupo de doenças que pode envolver o mau funcionamento das enzimas é o câncer. Além de muitas outras funções, as enzimas também são responsáveis ​​pela regulação da divisão celular, as chamadas tirosina quinases. Se essas enzimas falharem nessa área, pode ocorrer uma divisão celular descontrolada e, portanto, um processo cancerígeno.

  • Enfisema

Uma doença menos comum é o enfisema, caso em que a elastase se torna hiperativa. É uma enzima presente no tecido pulmonar responsável pela quebra da proteína elastina presente, entre outras, nos pulmões.

Se estiver muito ativo, o equilíbrio entre destruir e construir é perturbado, ocorrem cicatrizes e desenvolve enfisema.

Enzimas: uso diagnóstico

O diagnóstico médico moderno é baseado no uso de enzimas em suas determinações. Isso se deve ao fato de que estados patológicos levam direta ou indiretamente a um desequilíbrio das enzimas, causando aumentos ou diminuições em sua quantidade no sangue.

Isso pode resultar não apenas de distúrbios de produção, mas também, por exemplo, da liberação de uma grande quantidade de enzima intracelular no sangue ou na urina como resultado de danos à membrana celular.

Exemplos de enzimas usadas em pesquisas laboratoriais são:

  • Creatina quinase - enzima presente nos músculos, também no músculo cardíaco, seu aumento múltiplo pode indicar infarto, miocardite, doenças musculares - lesões, distrofias.
  • Lactato desidrogenase - presente em todas as células do corpo, principalmente no cérebro, pulmões, glóbulos brancos e músculos. Seu grande aumento é observado em ataques cardíacos, doenças musculares e hepáticas ou câncer.
  • A fosfatase alcalina é encontrada em maior quantidade no fígado e nos ossos, aqui é liberada pelos osteoblastos. Doenças desses órgãos podem causar seu crescimento, mas um excesso de fosfatase alcalina também pode indicar o processo de regeneração óssea - após cirurgia ou fratura.
  • A fosfatase ácida ocorre em vários órgãos - fígado, rins, ossos, próstata, do ponto de vista diagnóstico seu aumento pode indicar doenças ósseas e prostáticas.
  • Aminotransferaseasparagina e alanina aminotransferase - são enzimas características do fígado, ocorrendo quase que exclusivamente nos hepatócitos, são usadas no diagnóstico básico de triagem de doenças hepáticas, e seus aumentos de várias vezes sempre incentivam o diagnóstico adicional de doenças hepáticas.
  • Glutamato desidrogenase e gamaglutamiltransferase - outras enzimas hepáticas, semelhantes às citadas acima, são importantes no diagnóstico de doenças deste órgão e das vias biliares.
  • A amilase é uma enzima presente em muitos órgãos, mas a maior concentração é alcançada nas células do pâncreas e glândulas salivares, seu diagnóstico é de grande importância em suas doenças.
  • A lipase é outra enzima pancreática, difere em especificidade da amilase, o que significa que a lipase está presente apenas no pâncreas e desvios da norma na determinação desta enzima indicam doença pancreática.
  • A colinesterase é uma enzima que degrada a acetilcolina - um transmissor no sistema nervoso, onde também está presente em maior quantidade, em diagnósticos é utilizada em intoxicações com compostos organofosforados.
  • Fatores de coagulação e fibrinólise - são substâncias produzidas pelo fígado envolvidas na coagulação do sangue, suas determinações são importantes não só na avaliação desse processo, mas também no monitoramento da função hepática.
  • Alfa-fetoproteína - uma enzima hepática, cuja quantidade aumenta em doenças deste órgão, incluindo câncer.
  • Proteína C reativa - produzida pelo fígado, envolvida na resposta imune, sua quantidade aumenta no sangue em condições inflamatórias - infecções, lesões, doenças autoimunes.
  • Ceruloplasmina - outra enzima hepática cujo aumento é característico da doença de Wilson.
  • Piridinolina e deoxipiridinolina são marcadores de reabsorção (destruição) óssea, caracterizando a função dos osteoclastos (células osteogênicas).
  • Mioglobina - como mencionado anteriormente, é um composto característico dos músculos, portanto, seu aumento indicará danos aos músculos esqueléticos ou cardíacos.
  • Troponinas - os chamados marcadores de ataque cardíaco, são enzimas que regulam a contração das fibras musculares, são especialmente abundantes no músculo cardíaco. Seu dano causa a liberação de grandes quantidades de troponinas no sangue, que são usadas no diagnóstico de doenças cardíacas. Vale lembrar, no entanto, que um aumento das troponinas pode indicar não apenas um infarto, mas também sua insuficiência, defeitos nas válvulas ou embolia pulmonar.

Todas as enzimas listadas acima podem ser atribuídas a vários grupos:

  • enzimas secretoras- o limite inferior da norma é diagnóstico. São enzimas produzidas fisiologicamente pelos órgãos, mas no caso de doenças seu número diminui, por exemplo, fatores de coagulação
  • enzimas indicadoras- o crescimento é importante. Este grupo de enzimas aparece em grande número devido a danos nos órgãos e vazamento de enzimas, como troponinas
  • enzimas excretoras- são enzimas produzidas normalmente no lúmen de vários órgãos - boca, intestino e trato urinário. Se sua saída estiver bloqueada, eles entram no sangue, por exemplo, amilase

Vale lembrar que as enzimas são utilizadas no próprio diagnóstico médico. As análises bioquímicas são realizadas com o uso de enzimas, e a interpretação adequada dos resultados das reações enzimáticas permite fornecer o resultado de um teste laboratorial.

Enzimas e tratamento

Muitas drogas atuam influenciando a ação das enzimas, seja fazendo com que elas atuem ou, ao contrário, sendo inibidoras. Existem substitutos enzimáticos como a pancreatina contendo lipase e amilase usados ​​na insuficiência pancreática.

Por outro lado, certos grupos de medicamentos inibem a ação de enzimas, por exemplo, inibidores da enzima conversora de angiotensina usados, entre outros, na hipertensão e insuficiência cardíaca, ou alguns antibióticos, como a amoxicilina, que inibe a enzima transpeptidase bacteriana, que impede a construção da parede celular bacteriana e, como resultado, a infecção é inibida.

Alguns venenos também funcionam afetando enzimas. O cianeto é um potente inibidor da citocromo oxidase, um componente essencial da cadeia respiratória. O bloqueio impede que a célula obtenha energia, o que leva à sua morte.

Para o bom andamento dos processos vitais das células, é necessária a presença de muitas substâncias químicas, que permanecem em estritas proporções entre si e entre as quais ocorrem constantemente reações químicas.

Essa tarefa é realizada por enzimas funcionando corretamente, que são necessárias para que quase qualquer reação química ocorra com a velocidade e eficiência necessárias para o bom funcionamento do corpo humano.

A ação das enzimas acelera esses processos muitas vezes, muitas vezes até centenas de vezes, o que é importante, as próprias enzimas não se desgastam durante as reações que ocorrem.

A deficiência de catalisadores ou seu funcionamento inadequado pode resultar no surgimento de muitas doenças. Por outro lado, a modificação habilidosa de sua atividade permite que você cure com sucesso muitas doenças.

A enzimologia (a ciência das enzimas) é extremamente extensa, umseu desenvolvimento pode trazer não apenas o progresso científico, mas também contribuir ativamente para o desenvolvimento da medicina em termos não apenas de tratamento, mas também de diagnóstico.

Sobre o autorArco. Maciej GrymuzaGraduado pela Faculdade de Medicina da Universidade de Medicina de K. Marcinkowski em Poznan. Ele se formou na universidade com um resultado muito bom. Atualmente é doutor na área de cardiologia e doutorando. Ele está particularmente interessado em cardiologia invasiva e dispositivos implantáveis ​​(estimuladores).

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